Whey Protein: alles über Molkenprotein

Milcheiweiß

Wenn es um Milcheiweiß, Molkenprotein und die Aufnahme von Eiweiß geht, sind Bodybuilder in der Regel recht versiert. Viele können genau sagen, wie viele Gramm Eiweiß in einem Ei oder einer Hühnerbrust enthalten sind. Sie nehmen die Bedeutung des Wortes Eiweiß wörtlich und sind der Meinung, dass es der wichtigste Nährstoff für den Erfolg beim Muskelaufbau ist. Nur wenige Bodybuilder würden bestreiten, dass es notwendig ist, größere Mengen an Eiweiß zu sich zu nehmen, um die anabolen Effekte im Muskel zu fördern. Wenn es jedoch um Protein-Nahrungsergänzungen geht, entstehen Streitpunkte. Die Tatsache, dass es inzwischen so viele verschiedene Arten von Hightech-Protein-Nahrungsergänzungen gibt, trägt nicht zur Klärung des Problems bei. Die Werbung klingt durchweg wissenschaftlich, was durch die Angabe medizinischer Referenzen und manchmal sogar durch Zitate von Medizinern unterstrichen wird, die die Wirksamkeit des Produkts zu bestätigen scheinen. Die vielen "wissenschaftlichen" Begriffe, die der Werbung beigefügt sind, wie Ionisierung, Cross-Flow und andere ebenso nebulöse Begriffe, machen ein ohnehin schon verwirrendes Thema noch verworrener. Um die Verwirrung, die größtenteils auf schlechte Präsentationen und sachlich falsche Werbung zurückzuführen ist, zu klären, habe ich mich an einen Experten auf diesem Gebiet gewandt. Er ist seit mehr als 25 Jahren in der Proteinforschung und -entwicklung tätig und hat Beziehungen zu vielen Unternehmen, die Protein-Nahrungsergänzungen oder Mahlzeitenersatzformeln verkaufen. Da er es vorzieht, gute Beziehungen zu all diesen Unternehmen aufrechtzuerhalten, hat er darum gebeten, seine Identität geheim zu halten. Es handelt sich jedoch um eine reale Person und nicht um eine fiktive Figur oder eine Zusammenstellung vieler Personen, wie es in vielen anderen Veröffentlichungen geschehen ist. Dieser Mann wurde durch die vielen schlechten Darstellungen und eklatanten Lügen, die er in der Werbung für Proteine und Proteine in Milch sieht, zu diesem Interview veranlasst. Auf diese Weise leistet er einen öffentlichen Dienst für die Verbraucher, damit sie fundierte Entscheidungen treffen können, die auf Fakten und nicht auf Hörensagen beruhen, ohne zu wissen, was Milcheiweiß ist.

Fragen und Antworten zum Thema Milcheiweiß

F: In einigen Ernährungstexten wird angegeben, dass die biologische Wertigkeit (BV) von Molkenprotein 104 beträgt, doch in vielen Werbungen für Molkenprotein-Nahrungsergänzungsmittel wird die biologische Wertigkeit auf 159 aufgebläht. Warum diese eklatante Diskrepanz? A:Die biologische Wertigkeit ist ein Versuch, zu messen, wie effizient Eiweiß im Körper genutzt wird. Um die biologische Wertigkeit eines Lebensmittels zu bestimmen, verabreichen Wissenschaftler eine bestimmte Menge Protein und betrachten dann die Stickstoffaufnahme im Vergleich zur Stickstoffausscheidung. Dies ist eine grobe Vereinfachung, denn der tatsächliche Prozess ist viel komplexer. Theoretisch ist ein biologischer Wert von 100 das Maximum. Der biologische Wert des Serumproteins wird häufig mit 104 angegeben, da die zusätzlichen 4 % eine Fehlermarge bei der Berechnung darstellen. Die biologische Wertigkeit ist jedoch aufgrund vieler Faktoren kein allgemein anerkanntes Maß für die Proteinqualität. So wird der BV-Test immer im nüchternen Zustand durchgeführt, was die Stickstoffaufnahme anders beeinflusst, als wenn die Testpersonen einen vollen Magen haben. Der Wert von 159 für das Serumprotein, den Sie in der Werbung sehen, stammt aus einer Studie, in der der Autor zwei frühere Forscher zitiert, die einen BV von 159 für das Serumprotein angegeben hatten. Das Problem ist, dass die Forscher den BV-Wert mit dem chemischen Score verwechselten, bei dem es um die Messung der Aktivität von Aminosäuren im Körper geht. Die Zahl 159 bezieht sich auf den chemischen Wert des Molkenproteins, nicht auf seinen biologischen Wert. Eine echte biologische Wertigkeit von 159 für ein Protein ist schlichtweg unmöglich, da die maximale BV bei 100 liegt. D: In der Werbung für Molkenproteinprodukte werden häufig High-Tech-Begriffe wie Ionisierung und Cross-Flow-Filtration genannt. Was bedeuten sie, und sind bestimmte Aufbereitungstechniken besser als andere? A: Um die Antwort auf diese Frage zu verstehen, muss man die Geschichte des Molkenproteins kennen. Bis vor etwa 25 Jahren galt Molke als Abfallprodukt der Molkereiindustrie. Käse oder Kasein wurde aus Milch hergestellt, und das Nebenprodukt dieses Prozesses war Molke. Die Frage, die sich den Molkereien stellte, lautete: Was machen wir mit all dieser Molke? Im Rohzustand besteht Molke zu etwa 6 % aus festem Material, hat eine unappetitliche grünliche Farbe und sieht schrecklich aus und schmeckt auch so. Sie verdirbt leicht, weil sie einen hohen Anteil an Laktose (dem Milchzucker) enthält, der ein beliebtes Nahrungsmittel für Bakterien ist. Für die Molkereiindustrie schien die Molke größtenteils keinen kommerziellen Wert zu haben. Die Molke wurde daher einfach in die nahe gelegenen Flüsse und Seen gekippt, was aufgrund der starken biologischen Oxidationsaktivität der festen Molkebestandteile schnell zu einer Umweltgefährdung führte, die von der Regierung missbilligt wurde. Die Molkereien begannen, die Molke in ein Pulver zu verwandeln, das 11 % Eiweiß, 72 % Milchzucker und etwas Asche oder Mineralien enthielt, gelb war und nicht besonders gut schmeckte. Einige Unternehmen entsorgten die Molke weiterhin, wie z. B. ein Unternehmen in Australien, das eine Pipeline baute, um die Molke direkt in den Ozean zu leiten. Schließlich wurde ein Membransystem entwickelt, um die Molke zu filtern. Das erste Verfahren, die so genannte Ultrafiltration, wurde von den Franzosen entwickelt und bestand darin, die Molke von der Asche und dem Milchzucker zu trennen, was zu einem Proteingehalt von 35 bis 70 % führte. Das Verfahren wurde weiter verbessert, insbesondere für den japanischen Markt, wo die Einfuhr von Produkten mit einem Proteingehalt von weniger als 80 % hoch besteuert wird. Die Japaner waren große Abnehmer von Molke, da sie sie in einigen Lebensmitteln als Ersatz für Ei verwendeten. Die nächste große Offenbarung in der Molkeverarbeitung kam vor etwa 15 Jahren, als ein walisischer Ingenieur den Ionenbetrugsprozess entwickelte. Bei diesem Verfahren ging es um die positiven und negativen Ladungen bzw. die ionischen Eigenschaften von Molkeproteinen. Dabei wurde ein Harz verwendet, um das Proteinmaterial aus dem Serum zu isolieren, wobei der pH-Wert bzw. der Säuregrad während des Prozesses korrigiert wurde. Es folgten Ultrafiltrationsverfahren, um das Protein weiter zu konzentrieren. Er nannte sein Produkt Bipro, Molkenproteinisolat. Der Erfinder dieses Ionenaustauschverfahrens ließ sich dessen Einsatz in allen möglichen Anwendungen patentieren. Doch kurz nachdem er erfuhr, dass er an einer bösartigen Krebserkrankung litt, bot Welsh seine Patente auf das Serum zum Verkauf an. Sie wurden von einem Unternehmen erworben, das eine Molkerei in Minnesota besaß. Aus diesem Unternehmen wurde Davisco, das heute Bipro herstellt. Wichtig ist, dass es sich bei diesem Produkt um ein echtes Molkenproteinisolat handelt, d. h. es enthält mehr als 90 % Eiweiß. Da Davisco nun die Exklusivität für das Verfahren zur Herstellung eines Molkenproteins mit Harz besaß, suchten konkurrierende Molkereiunternehmen nach einer anderen Methode zur Herstellung von proteinreicheren Pulvern, die nicht gegen die Patente von Davisco verstießen. So entstand die Mikrofiltration, bei der Filtermembranen mit mikroskopisch kleinen Löchern eingesetzt werden. Ein anderes Verfahren, bei dem noch kleinere Löcher in den Serumfiltermembranen verwendet wurden, wurde Nanofiltration genannt. Je kleiner die Löcher in den Filtermembranen sind, desto teurer ist das Verfahren. Das heute übliche Verfahren beinhaltet eine erste Ultrafiltration, bei der der Proteingehalt auf 75-80 % gesenkt wird. Die so gewonnene flüssige Molke wird entweder durch Mikro- oder Nanofiltration geleitet, wodurch zusätzliches Fett und Laktose entfernt werden. Das Ergebnis ist eine Molke mit einem Fettgehalt von etwa 1 %, während der Proteingehalt auf 81-86,5 % ansteigt. Die Querstromfiltration ist eher ein Werbeloch, das von einem bestimmten Unternehmen genutzt wird, als ein neuer technologischer Fortschritt, wie die Werbung suggeriert. In Wirklichkeit ist diese Art der Molkeverarbeitung nicht besser als die anderen. D: Was sind die Vor- und Nachteile der verschiedenen Molkeverarbeitungsmethoden? A: Bei echter Molke mit Ionenaustausch ist die Lösung einfach, es ist ein Vorteil, wenn man sie in abgefüllten Proteingetränken verwendet. Dies ist die Bipro-Molke, da die Hersteller von Bipro, Davisco, noch immer die Patente für die Herstellung von Ionenaustauschermolke halten. Zu den Nachteilen der Ionenaustauschermolke gehören ihr hoher Preis und ihre begrenzte Verfügbarkeit. Außerdem zeigen Studien, dass Ionenaustauschermolkenproteinisolate manchmal bis zu 70 % Beta-Lactoglobulin und nur 10 % Alpha-Lactalbumin enthalten. Diese Anteile entsprechen nicht einmal annähernd denen, die in der Kuhmilch vorkommen, und unterscheiden sich deutlich von den Anteilen in der Muttermilch, wo der Gehalt an Alpha-Lactalbumin hoch ist und kein Beta-Lactoglobulin vorhanden ist. Bedeutsam ist, dass Beta-Lactoglobulin beim Menschen wesentlich allergener ist als Alpha-Lactalbumin. biologisch aktive Serumproteinfraktionen wie Lactoferrin, sind in echtem Ionenaustausch-Molkenproteinisolat fast nicht vorhanden. Dies hat mit dem Verfahren zu tun, das zur Herstellung von Ionenaustauschermolke verwendet wird und das nicht dazu geeignet ist, die kleineren lebensfähigen Fraktionen des Molkenproteins zu erhalten. Der Hauptnachteil der gefilterten Molkenproteine gegenüber der Ionenaustauschvariante besteht darin, dass die gefilterten Sorten nicht so rein sind. Echtes Ionenaustauschprotein, insbesondere Bipro, besteht zu 90 Prozent aus Eiweiß, während gefiltertes Molkenproteinisolat im Durchschnitt 86,5 Prozent Eiweiß enthält. Zu den Vorteilen von gefiltertem Molkenprotein gehört ein höherer Gehalt an wertvollen Molkenproteinfraktionen wie Pepton-Protease und Lactoferrin sowie die viel zitierten Glyko-Makropeptide. Lactalbumin wird oft als Synonym für Molkenprotein verwendet, was nicht ganz korrekt ist. In der Eiweißindustrie bezieht sich der Begriff Lactalbumin auf einen Eiweißbrei, der in einem Hochtemperaturverfahren aus Molke gewonnen wird. Lactalbumin enthält ungewöhnlich große Mengen an durch Hitze denaturiertem Beta-Lactoglobulin. Da bei der Herstellung von Lactalbumin extreme Hitze und Säuren eingesetzt werden, werden die meisten der im Pulver enthaltenen lebenswichtigen Fraktionen des Molkenproteins denaturiert oder gespalten.Die ursprünglichen Ionenaustauscherproteine, die Bodybuildern vor etwa fünf Jahren angeboten wurden, waren im Vergleich zu ultragefilterter Molke aus ernährungsphysiologischer Sicht wahrscheinlich von geringerer Qualität. Einer der häufigsten Kritikpunkte an ultrafiltrierter Molke ist, dass sie einen höheren Fettgehalt aufweist. In Wahrheit enthalten jedoch alle Molkenproteine einen gewissen Fettanteil, da die vollständige Entfernung aller Fettspuren eine Hydrolyse des Proteins erfordern würde, die wiederum das Protein denaturiert. Das an die Struktur des Molkenproteins gebundene Fett enthält einen höheren Anteil an gesättigten Fettsäuren und Cholesterin als normales Milchfett. Der wahre Fettgehalt von Molkenprotein-Nahrungsergänzungen wird oft nicht angegeben, weil das in der Molke gebundene Fett nur durch Säurehydrolyse analysiert werden kann, bei der das ursprüngliche Molkenprotein denaturiert wird. Der Fettgehalt von Molke wird normalerweise durch Ether-Extraktion ermittelt, bei der nur das freie Fett, nicht aber das proteingebundene Fett gemessen wird. Die Anwendung der Ätherextraktionstechnik führt zu einer viel geringeren, wenn auch ungenauen Angabe des Fettgehalts eines Molkenprotein-Ergänzungsprodukts. Jedes Nahrungsergänzungsmittel aus Milchprotein oder jeder Mahlzeitenersatz, der auf dem Etikett fett- und cholesterinfrei angegeben ist, führt den Verbraucher in die Irre und könnte sich des Etikettenschwindels schuldig machen. 50 g Milchprotein enthalten wahrscheinlich 50-75 mg Cholesterin pro Portion. In 20 g Molkenprotein sind mindestens 15 mg Cholesterin enthalten, und wenn einer der auf dem Etikett aufgeführten Hauptbestandteile konzentriertes Molkenprotein ist, liegt der Cholesteringehalt wahrscheinlich bei 50 mg oder höher. D: Ist das versteckte Fett in allen Molkenprotein-Nahrungsergänzungen also ein Nachteil? A: Nein, es sei denn, Sie betrachten die verschiedenen Wachstumsfaktoren, die in Molkenprotein enthalten sind, als Nachteil, wozu die meisten Bodybuilder, die Muskeln aufbauen wollen, meiner Meinung nach nicht neigen. In der Membran der Molke- oder Milchfettkügelchen befinden sich mehrere anabole Faktoren, wie IGF-1. Würde man das Molkenfett komplett eliminieren, würde man auch diese begehrten anabolen Faktoren wegwerfen. D: Muttermilch wird oft als ideales Protein bezeichnet, aber sind die Anteile an Muttermilchprotein für einen aktiven, sportlichen Erwachsenen ideal? A: Die menschliche Muttermilch enthält ein Verhältnis von 50-60 % Molkenprotein zu 40-50 % Kasein. Dies ist ein ganz anderes Verhältnis als in Kuhmilch, die etwa 80 % Kasein und 20 % Molkenprotein enthält. Darüber hinaus unterscheiden sich die beiden Milchsorten auch in der Art der Proteine erheblich. Die menschliche Muttermilch enthält bis zu 17 % Lactoferrin, während Kuhmilch etwa 1 % Lactoferrin enthält. Der Hauptbestandteil des Molkenproteins in menschlicher Muttermilch ist Alpha-Lactalbumin, während der Hauptbestandteil des Molkenproteins in Kuhmilch Beta-Lactoglobulin ist. Die menschliche Muttermilch enthält kein Beta-Lactoglobulin, das für den Menschen im Vergleich zum Alpha-Lactalbumin ein stark allergenes Protein ist. Die Natur macht nichts zufällig, und der hohe Gehalt an Lactoferrin in der Muttermilch hat seinen Grund. Neben anderen Eigenschaften hat Lactoferrin eine antivirale Wirkung und stärkt das Immunsystem. Dies ist eindeutig ein Vorteil für menschliche Säuglinge, deren Immunsystem noch nicht voll funktionsfähig ist. Aus sportlicher Sicht kann Lactoferrin die Zeit des Wiederaufbaus von Gewebe verkürzen. Studien haben gezeigt, dass es das Nachwachsen von Gewebe fördern kann. Lactoferrin ist einer der Gründe, warum Muttermilch nicht reproduzierbar ist. Die Kosten für gereinigtes Lactoferrin sind enorm hoch. Ein weiterer Faktor, der die Reproduktion von Muttermilch erschwert, ist der Beta-Lactoglobulingehalt von Kuhmolkenprotein. Neue Forschungsunternehmen haben erhebliche Schwierigkeiten, wirksame Produkte aus Kuhmilchprotein herzustellen. Um die Allergenität ihrer Produkte für menschliche Säuglinge zu verringern, hydrolysieren sie das Molkenprotein normalerweise in einem sehr hohen Maße. Es mag schwierig sein, die menschliche Muttermilch exakt zu reproduzieren, aber man kann zumindest versuchen, das richtige Verhältnis von Molkenprotein zu Kasein zu erreichen. Wenn die Natur Muttermilch mit 50 % Molkenprotein und 50 % Kasein herstellt, ist es nur logisch, dass dies wahrscheinlich das beste Verhältnis für heranwachsende Menschen ist. Die Natur hat die Muttermilch nicht für 100 % Molkenprotein oder 90 % Kasein geschaffen. Es liegt auf der Hand, dass der heranwachsende Mensch von dem natürlichen Gleichgewicht in der Muttermilch profitieren sollte. D: Woraus besteht ein gutes Molkenproteinpräparat? A: Entgegen der allgegenwärtigen Werbung hat die Art der Molkeverarbeitung, entweder durch Filtration oder Ionenaustausch, wenig mit der endgültigen Qualität des Ergänzungsmittels zu tun. Alle Veränderungen des pH-Werts oder die Einwirkung hoher Temperaturen beeinträchtigen die Proteinqualität, indem sie die Denaturierung, d. h. den kontinuierlichen Abbau der natürlichen Struktur des Proteins, fördern. Die ursprüngliche Struktur der verschiedenen Proteinbestandteile im Serum muss so weit wie möglich erhalten bleiben. Da biologisch aktive Proteine gesucht werden, muss eine Denaturierung vermieden werden, da dies ihre biologische Aktivität und damit ihren Wert für den Verbraucher mindern würde.Die Hersteller, die Rohproteine liefern, unterscheiden sich in ihren Verarbeitungsverfahren, so dass sich in vielen Branchen die Qualität der einzelnen Proteinchargen von der der anderen unterscheiden kann. Auch die Art der Fütterung der Kühe hat einen Einfluss auf die Qualität des Proteins. Wenn alle Faktoren gleich sind, bestimmt die Branche, die die Molke liefert, die Qualität des Endprodukts. Einige Industriezweige wenden heftigere Produktionsverfahren an, die die empfindlichen Fraktionen des Molkenproteins zerstören. Die Denaturierung lässt sich jedoch nicht vollständig vermeiden, da die vorhandenen Bakterien vor dem Filtern der Molke abgetötet werden müssen. Als Verbraucher muss man sich nach einem Unternehmen umsehen, das aktiv alles tut, um die lebenswichtigen Bestandteile des Molkenproteins zu erhalten. Manche Unternehmen machen sich nicht die Mühe, die erhaltenen Molkepartien zu analysieren, und beziehen die Molke oft aus unterschiedlichen Quellen. Außerdem muss man nach Molke suchen, die den höchsten Gehalt an diesen wichtigen Fraktionen des Molkenproteins aufweist. Konzentriertes Molkenprotein enthält in der Regel mehr Lactoferrin als isoliertes Molkenprotein, Konzentrate enthalten sogar doppelt so viel gesundheitsfördernde Immunglobuline wie Isolate. Außerdem sind Konzentrate preiswerter. Daher sind Molkenproteinkonzentrate sowohl aus gesundheitlicher als auch aus wachstumsfördernder Sicht für Bodybuildingzwecke möglicherweise besser geeignet. F: Viele Menschen sind aufgrund einer Laktoseintoleranz besorgt über die in der Molke enthaltene Laktose, also den Milchzucker. Welche Arten von Molkenprotein sind für sie am besten geeignet? A: Molkenproteinkonzentrat enthält 6 bis 7 Prozent Laktose, während Molkenproteinisolat nur 1 % Laktose enthält. Dies erscheint bedeutsam, wenn man bedenkt, dass man pro 100 g Molkenproteinisolat 86,5 g Eiweiß und 1 g Laktose erhält. Mit der gleichen Menge Molkenproteinkonzentrat erhält man 80 g Eiweiß und sechs bis sieben Gramm Laktose. Ich glaube nicht, dass diese Menge auch nur annähernd den Schwellenwert erreicht, der zu den Symptomen einer Laktoseintoleranz führt.1 Vielmehr sollten die Menschen darauf achten, die Gesundheit ihrer Darmmembranen zu erhalten, da dieser Bereich am stärksten von Ernährungsumstellungen betroffen ist. Eine Möglichkeit, dies zu erreichen, ist die Einnahme von Glutamin. Aminosäuren fördern die Regeneration der Darmschleimhaut, die sich alle drei Tage abbaut. Der Körper nutzt das verfügbare Glutamin auch unter großen Stressbedingungen, da es der bevorzugte Brennstoff der Immunzellen ist. Jeder, der unter Stress steht, auch unter dem Stress des Trainings, sollte versuchen, etwa 20-25 g Glutamin pro Tag zu sich zu nehmen, aufgeteilt in kleine Dosen von jeweils etwa vier oder fünf Gramm. F: Viele handelsübliche Molkenproteinprodukte geben ihren Glutamingehalt an, wobei oft von "Glutaminpeptiden" die Rede ist. Ist es möglich, mit einem Molkenproteinpräparat genügend Glutamin zu sich zu nehmen? A: Obwohl Glutamin bis zur Hälfte aller Aminosäuren im Körper ausmacht, enthält Molkenprotein etwa 6 % Glutamin in Peptidbindung. Somit liefern 100 g Molkenprotein etwa sechs Gramm Glutamin. Der Begriff Glutamin in Peptidbindung bezieht sich auf Glutamin, das über eine Peptidbindung oder Peptidkette an mindestens eine andere Aminosäure gebunden ist. Gebundenes Glutamin ist L-Glutamin oder freiem Glutamin überlegen, da die freie Form der Aminosäure in Gegenwart von Wasser, Hitze und pH-Veränderungen sehr instabil ist. Die Halbwertszeit von Glutamin in Wasser ist verhältnismäßig kurz, was Sie bedenken sollten, wenn Sie das nächste Mal ein Getränk oder einen Proteinriegel sehen, auf dem der L-Glutamingehalt angegeben ist. Glutamin in Peptidbindung ist viel stabiler als die freie Form und kann feindlichen Umgebungen wie Säure und Hitze widerstehen. Aminosäuren in Peptidbindung sind jedoch immer besser als die freie Form, da Aminosäuren in freier Form miteinander um die Aufnahme in den Körper konkurrieren. Seltsamerweise werden verzweigte Aminosäuren über einen einfacheren und wirksameren Mechanismus absorbiert. Studien haben gezeigt, dass Glutamin in Peptidbindung vom Körper 10 Mal effizienter absorbiert wird als L-Glutamin. Einige Unternehmen verwenden irreführende Taktiken, die den Anschein erwecken, dass ihrem Produkt erhebliche Mengen an Glutamin in Peptidbindung zugesetzt wurden. So wird beispielsweise behauptet, dass ein Produkt 10 g Glutamin in Peptidbindung enthält. Man muss sich die Frage stellen: Wie viel davon ist wirklich Glutamin? Andere Unternehmen werben mit einer "Mischung aus Molkenprotein und Glutaminpeptiden". Was ist das für ein Zeug? Der Glutamingehalt in Molkenprotein ist so gering, dass eine Mischung aus Molkenprotein und Glutaminpeptiden lächerlich wäre, und ich bin mir nicht einmal sicher, ob die FDA die Verwendung dieser Bezeichnung erlauben würde. Ein solches Produkt mit der Bezeichnung Molkenprotein und Glutaminpeptide könnte niemals den gleichen Glutamingehalt liefern wie das, was man gemeinhin als peptidbindendes Glutamin bezeichnet. Wenn Sie auf der Suche nach dem neuesten diätetischen Superstar, den Glyc-Makropeptiden, sind, sollten Sie Molkenproteinkonzentrat aus Käsemolke zu sich nehmen, das normalerweise einen viel höheren Gehalt an dieser Proteinfraktion aufweist als Molkenproteinisolat. Ich habe einmal eines der beliebtesten Molkenproteinpräparate auf seine Proteinfraktionen hin untersucht und festgestellt, dass es fast keine der bioaktiven Proteinfraktionen, einschließlich der Glycomakropeptide, enthielt. D: Ist hydrolysiertes Molkenprotein nutzlos, weil es denaturiert ist? A: Nein. Bei der Hydrolyse des Molkenproteins wird die ursprüngliche Struktur des Proteins dauerhaft verändert, was bedeutet, dass das Protein denaturiert ist und daher keine oder nur eine geringe biologische Aktivität besitzt. Bei der Hydrolyse werden Peptidbindungen aufgebrochen, wodurch die Proteinstruktur zerstört wird. Dennoch werden die Aminosäuren des Molkenproteins weiterhin aus dem hydrolysierten Molkenprotein gewonnen. Die Hälfte des Grundes, warum wir Eiweiß essen, besteht darin, diese kleinen nützlichen Proteinketten zu erhalten. D: Hilft Molkenprotein wirklich, den Appetit zu zügeln? A: Die Glykomakropeptidfraktionen von Molkenprotein stimulieren die Freisetzung von Cholecystokinin (CCK) im Darm. CCK kann die Nahrungsaufnahme dämpfen, obwohl es die Freisetzung von Verdauungsenzymen der Bauchspeicheldrüse und die Insulinausschüttung anregt. Ein wichtiger und oft übersehener Punkt ist jedoch, dass Glykomakropeptide nur in Käsemolke enthalten sind. Außerdem muss man vorsichtig sein mit der Behauptung, dass Molkenprotein den Appetit unterdrückt. Tatsächlich kann der menschliche Magen Glykomakropeptide aus Kasein herstellen, wenn es in seiner ursprünglichen Struktur verzehrt wird. D: Warum hat Kasein im Vergleich zu Molkenprotein einen schlechten Ruf? A: Im Gegensatz zu dem, was einige uninformierte Leute geschrieben haben, ist Kasein kein schlechtes Protein. Im Vergleich zu Molkenprotein ist es sehr stabil und widerstandsfähig gegen pH-Wert oder Hitzedenaturierung. Viele Menschen verwechseln Kasein mit Kaseinat, das hergestellt wird, indem der pH-Wert von saurem Kasein mit einer alkalischen Substanz auf einen neutraleren Wert geändert wird. Das so entstandene Kaseinat ist besser wasserlöslich als saures Kasein und verleiht Lebensmitteln einen besseren Geschmack. In seiner ursprünglichen mizellaren Struktur bildet Casein jedoch eine stabile Suspension in Wasser und enthält eine Menge biologisch aktiver Peptidketten, die für Sportler von großem Wert sein könnten. Die ursprüngliche Caseinmizelle hat eine andere Struktur als Caseinat und wird vom Körper wahrscheinlich anders verwertet. Kaseinat ist nicht billig; es kostet mehr als ein Molkenproteinkonzentrat. Aus ernährungswissenschaftlicher Sicht hat Kaseinat keine Nachteile, im Gegensatz zu dem, was man in der Werbung für Molke lesen kann. Kaseinat gilt als hochwertige Proteinquelle. Die Behauptung, dass es Blähungen oder Verdauungsstörungen verursacht, ist ebenso unsinnig wie die Behauptung, dass Molkenprotein oder jedes andere Protein Blähungen verursacht. In der Tat gilt Molkenprotein normalerweise als allergener für den Menschen als Kaseinate. F: Aber ist Molkenprotein nicht besser als Casein, wenn es darum geht, die Proteinsynthese im Körper zu fördern? A: In der Studie, die in vielen aktuellen Werbespots für Molkenprotein zitiert wird, wurden die metabolischen Auswirkungen der Einnahme von Molkenprotein in seiner ursprünglichen Struktur und von Kasein in seiner ursprünglichen Struktur bei aktiven Probanden auf vollen Magen verglichen. Sie unterscheidet sich von früheren Studien, bei denen häufig nüchterne Probanden verwendet wurden, was die normale Eiweißaufnahme eines Sportlers nicht realistisch widerspiegelt. Die Studie ergab, dass die Zufuhr von Serumprotein zu einem raschen, aber vorübergehenden Anstieg der Aminosäurespiegel im Plasma und zu einer anschließenden Stimulierung der Proteinsynthese führt. Aus der Studie geht hervor, dass Molkenprotein bei der Einnahme so schnell absorbiert wird, dass ein großer Teil davon in die Leber gelangt, wo die Aminosäuren zu Energiezwecken oxidiert werden, anstatt Muskelgewebe zu synthetisieren. Die rasche Aufnahme von Molkenprotein ist einer erhöhten Proteinsynthese sehr förderlich. Die Frage ist jedoch: Wie viel des Molkenproteins wird zum Aufbau von Muskelgewebe verwendet und wie viel wird zur Oxidation in die Leber geleitet? Eine wichtige und missverstandene Schlussfolgerung dieser Studie ist die Aussage des Autors, dass Molkenprotein keine antikatabole Wirkung im Körper hat. Viele Menschen haben dieses Ergebnis dahingehend fehlinterpretiert, dass der häufigere Verzehr größerer Mengen von Molkenprotein über den Tag verteilt die gleiche antikatabole Wirkung hat wie das Casein in der Studie. Dies ist jedoch nicht das, was die Studie gezeigt hat. Der Autor stellte ausdrücklich fest, dass Molkenprotein keine Auswirkungen auf den Proteinabbau im Körper hat. Im Gegensatz dazu wurde in derselben Studie festgestellt, dass die Aufnahme von Casein zu einem geringeren, langsameren und länger anhaltenden Auftreten von Aminosäuren im Plasma führt. Die Autoren stellten außerdem fest, dass das langsamere Auftreten von Aminosäuren durch Casein zu einer anderen Stoffwechselreaktion im Körper führte als das von Serumprotein. Die Aufnahme von Casein erhöhte die Proteinsynthese geringfügig, und die Oxidation von Casein in der Leber war im Vergleich zu der von Molkenprotein bescheidener.Wichtig ist, dass die Autoren deutlich machten, dass Casein den katabolen Proteinabbau im Körper hemmt. Noch wichtiger ist, Sie kamen zu dem Schluss, dass der Verzehr von Casein zu einer besseren Nettoproteinbilanz im Körper führt als der von Molkenprotein. Leider gibt es in der Industrie für Protein-Nahrungsergänzungen Leute, die die Ergebnisse und Schlussfolgerungen dieser Studie verdrehen, um ihre eigenen Marketing-Agenden zu fördern. Ich habe viele unwissenschaftliche und ungültige Interpretationen der Ergebnisse der Studie gelesen. Anstatt sich über die Auswirkungen der Forschungsergebnisse auf den Gewinn ihres Unternehmens Gedanken zu machen, sollten diese Leute die Industrie über die potenziellen Vorteile für Bodybuilder aufklären: Die Studie bestätigte zum Beispiel, dass Molkenprotein schnell absorbiert wird und die Proteinsynthese stark fördert. Gleichzeitig wurde auch festgestellt, dass Casein eine zeitlich verzögerte Wirkung hat und den katabolen Proteinabbau erheblich dämpfen kann. Anstatt zu versuchen, diese Ergebnisse zu verfälschen oder falsch zu interpretieren, um sie den Verkaufsabsichten ihrer Unternehmen anzupassen, sollten die Hersteller von Nahrungsergänzungsmitteln die Studienergebnisse für bare Münze nehmen: Sowohl Molkenprotein als auch Casein haben eine positive Wirkung, werden unterschiedlich schnell aufgenommen und stimulieren unterschiedliche Stoffwechselreaktionen. Tatsächlich ergänzen sie sich gegenseitig und sollten zusammen eingenommen werden, um einen maximalen Nutzen zu erzielen. Bedenken Sie, dass Muttermilch zu etwa 50 % aus Molkenprotein und zu 50 % aus Casein besteht. Jedes Unternehmen, das Ihnen weismachen will, dass die Einnahme von Molken- oder Kaseinproteinen allein die beste Lösung ist, verkauft nur Rauch. Im Gegensatz zu dem, was in der Werbung behauptet wird, gibt es keine wissenschaftliche Grundlage für ihre Behauptungen. Sicher, es werden viele Studien angeführt, aber bei näherer Betrachtung zeigt sich, dass diese Studien wenig oder gar keine Anwendung in der Praxis haben. D: Da einige Studien eine erhöhte Proteinsynthese in den Muskeln nach dem Training belegen, sollten sich Bodybuilder auf Molkenprotein als Proteinquelle nach dem Training konzentrieren? A: Schauen Sie sich die Muttermilch an, die eine Kombination aus schnell wirkendem Protein und länger wirkendem Protein ist. Dadurch wird der Bedarf an schneller Proteinsynthese gedeckt und gleichzeitig ein übermäßiger Abbau des neu gebildeten Proteins verhindert. Kombinationen aus schnell und langsamer wirkenden Proteinen sind für jede Art von Wachstum am besten geeignet. F: Aber ist Molkenprotein nicht reicher an antikatabolen verzweigtkettigen Aminosäuren? A: Ich habe für ein großes Labor viele Milchproteine auf ihre Aminosäureprofile untersucht. Nach monatelangen Laboranalysen stellte ich fest, dass sich die verschiedenen aus Milch gewonnenen Proteine entgegen der landläufigen Meinung nicht wesentlich in ihrem Aminosäuregehalt unterscheiden. Erstens variierten die Ergebnisse der Aminosäureanalysen um bis zu 25 % für jede einzelne Aminosäure, mit einer durchschnittlichen Abweichung von plus/minus 12 %. Es ist schwierig zu sagen, dass ein Protein mehr als eine Aminosäure in signifikanter Weise enthält, wenn die tatsächlichen Ergebnisse innerhalb einer prozentualen Abweichung liegen.Ein großer Hersteller von Molkenprotein-Nahrungsergänzungsmitteln gab auf seinem Etikett an, dass sein Produkt verzweigtkettige Aminosäuren in einem Umfang von 50 % des Gehalts an essenziellen Aminosäuren des Molkenproteins enthält. Ich interessierte mich für diese Behauptung und verglich daher Molkenprotein, Kasein und ein Vollmilchprotein, das sowohl Molkenprotein als auch Kasein enthielt. Ich fand heraus, dass das Molkenproteinkonzentrat durchschnittlich 49,5 % seiner essenziellen Aminosäuren in Form von verzweigtkettigen Aminosäuren enthielt. Kaseinat wies ebenfalls einen durchschnittlichen Gehalt an verzweigtkettigen Aminosäuren von 49,5 Prozent auf. Der Durchschnitt für Milcheiweiß lag bei 49,3 %. Diese Ergebnisse erklären vielleicht, warum die Firma, die das berühmte Molkenproteinpräparat verkauft, diesen lächerlichen Text von ihrem Etikett entfernt hat. D: Was ist mit Nahrungsergänzungsmitteln, die Proteine aus Milch, Eiern und Soja kombinieren? A: Ich glaube nicht, dass Sojaprotein irgendwelche Vorteile für Bodybuilder bietet. Zum Beispiel bildet es im Gegensatz zu Casein kein gutes Lab im Magen, was es zu einem schnell resorbierbaren Protein macht. Außerdem ist das Aminosäurenmuster von Soja schlechter als das von Milchprotein und nicht so günstig für die Förderung des Wachstums. Eialbumin ähnelt dem in der Milch vorkommenden Laktalbumin. Das Problem mit Eiprotein ist, dass es stark allergen ist, aber wenn man es verträgt, ist es ein gutes Protein. Unter dem Gesichtspunkt des Überlebens wäre es sinnvoll, verschiedene Proteine, einschließlich Soja, zu kombinieren. Für ein maximales Muskelwachstum ist jedoch Milcheiweiß das beste. Dies spiegelt sich in einem Maß wider, das angibt, wie wirksam das Protein das Wachstum anregt, dem so genannten Proteineffizienzverhältnis (PER = Protein Efficency Ratio). Das derzeit anerkannte PER für Soja liegt bei 1,7-1,8. Ursprünglich lag er bei 1,2, aber der PER-Test wurde im Laufe der Jahre geändert, so dass Soja bei dem Test besser abschnitt. Das Ergebnis ist, dass Soja-Protein jetzt einen anerkannten PER-Wert von 1,8 hat. Für Kasein liegt er bei 2,5. D: Wie genau sind die Angaben auf den meisten aktuellen Eiweißpräparaten? A: Nicht sehr genau. Die meisten Etiketten lügen bei der Pulveranzahl. Dies gilt insbesondere für die bereits erwähnten Proteinfraktionen, wie z. B. Glyko-Makropeptid, ein hydrolysierter Teil des Caseins. Die Hersteller fügen ihren Nahrungsergänzungsmitteln hydrolysiertes Molkenprotein bei. Hydrolysiertes Molkenprotein kann Spuren von Molkenproteinpeptiden enthalten, die die gleiche Molekülgröße wie Glykomakropeptide haben und in der Analyse sogar als solche erscheinen, aber keine Glykomakropeptide sind. Trotzdem wird auf den Etiketten von Eiweißpräparaten angegeben, dass sie eine bestimmte Menge an Glykomakropeptiden enthalten. Diese Angaben sind wahrscheinlich irreführend, da es sehr schwierig wäre, einen genauen Gehalt an Glycomakropeptiden aus einer tatsächlichen Proteinquelle zu garantieren. Bedenken Sie auch, dass ein echtes Molkenproteinisolat mit Ionenaustausch keine Glykomakropeptide enthält. D: Welche Zutat ist in einigen Produkten enthalten, die als "Vollmilchprotein" bezeichnet wird? A: Vollmilchprotein ist ein Vollmilchprotein, das durch einen Filtrationsprozess von den anderen Bestandteilen der Kuhmilch getrennt wird. Da bei diesem Verfahren keine pH-Änderungen oder starke Hitze eingesetzt werden, behält das Protein mehr biologisch aktive Proteinfraktionen, die in anderen Proteinquellen nur begrenzt vorhanden sind. Kasein und Molkenprotein liegen in ihrer ursprünglichen, nicht denaturierten Struktur vor. Die wahrscheinlich beste Kombination ist die Kombination eines gefilterten Milchproteins mit einem Molkenproteinkonzentrat, da man so alle bioaktiven Proteinfraktionen sowie eine schnelle und lang anhaltende Proteinaktivität im Körper erhält. Dieses Szenario begünstigt eine erhöhte Proteinsynthese und einen signifikanten antikatabolen Effekt.